सूक्ष्मनलिकाएं यांत्रिक संवेदकों के रूप में कार्य करती पाई जाती हैं प्रकोष्ठों

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सूक्ष्मनलिकाएं यांत्रिक संवेदकों के रूप में कार्य करती पाई जाती हैं प्रकोष्ठों

जैसे-जैसे जीव बढ़ते हैं, जीवित रहते हैं और दुनिया भर में घूमते हैं, वे आंतरिक और बाहरी शक्तियों की एक श्रृंखला के अधीन होते हैं। जैविक रूपों को सेलुलर स्तर तक खींचने और संपीड़न के तनाव का सामना करने में सक्षम होना चाहिए। यांत्रिक बल हैं माना जाता है कोशिकाओं और ऊतकों की वृद्धि, विकास और स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण प्रभाव।

कोशिकाओं को एक मजबूत लेकिन लचीले ढांचे की आवश्यकता होती है जिसे a . कहा जाता है cytoskeleton उन्हें संरचनात्मक अखंडता देने के लिए। इसके लिए आवश्यक सभी कार्यों को करने के लिए, सेल में सेल के चारों ओर वस्तुओं को स्थानांतरित करने की क्षमता भी होनी चाहिए। सेलुलर घटक कहा जाता है सूक्ष्मनलिकाएं दोनों कार्यों को करने में मदद करें; वे साइटोस्केलेटन का हिस्सा बनते हैं, और वे एक महत्वपूर्ण भूमिका भी निभाते हैं इंट्रासेल्युलर परिवहन एक प्रकार के रेल नेटवर्क के रूप में कार्य करके। इस सूक्ष्मनलिका नेटवर्क पर, मोटर प्रोटीन जिन्हें किनेसिन कहा जाता है और डाइनाइन शटल ऑब्जेक्ट अपने आंदोलन को शक्ति देने के लिए एटीपी नामक आणविक ईंधन का उपयोग करते हैं। सूक्ष्मनलिकाएं भी गतिशील होती हैं; वे संपीड़न, खींच और आंदोलन द्वारा बढ़ सकते हैं, अनुबंध कर सकते हैं, झुक सकते हैं और फ्लेक्स कर सकते हैं।

अब शोधकर्ताओं ने दिखाया है कि सूक्ष्मनलिकाएं एक प्रकार के यांत्रिक संवेदक के रूप में भी कार्य कर सकती हैं जो कोशिका की स्थिति का चयन कर सकती हैं और तदनुसार कोशिका में परिवहन को समायोजित कर सकती हैं।

इस अध्ययन में, शोधकर्ताओं ने परमाणु बल माइक्रोस्कोपी और एक सेल-मुक्त मॉडल का उपयोग किया जिसमें उन्होंने लिपिड बाईलेयर पर बनाए गए सूक्ष्मनलिकाएं के साथ माइग्रेट करते समय अलग-अलग किन्सिन मोटर प्रोटीन देखे। जैसा कि इस वीडियो में दिखाया गया है, सूक्ष्मनलिकाएं सीधी या मुड़ी हुई थीं ताकि यह अध्ययन किया जा सके कि विभिन्न परिस्थितियों में किनेसिन प्रोटीन कैसे गति करता है। जब सूक्ष्मनलिकाएं मुड़ती हैं, तो किनेसिन प्रोटीन तेजी से नहीं चलते हैं। गति में परिवर्तनशीलता को अंजीर में दिखाया गया है। सूक्ष्मनलिका संरचना में दरारों या छिद्रों के कारण किनेसीन को धीमा करने के लिए सोचा गया था, लेकिन शोधकर्ताओं ने पाया कि दरारें न होने पर भी यह धीमा हो गया।

छवि क्रेडिट: पिक्साबे

जिस पर शोध किया गया है में रिपोर्ट किया गया विज्ञान की प्रगति, यह सुझाव देते हुए कि किनेसिन प्रोटीन सूक्ष्मनलिकाएं की तुलना में घुमावदार सूक्ष्मनलिकाएं का अधिक सीधे पालन करते हैं। आणविक सिमुलेशन से पता चलता है कि सूक्ष्मनलिकाएं की विकृत इकाइयों में किन्सिन के साथ अधिक अंतःक्रियात्मक ऊर्जा होती है, यह दर्शाता है कि सूक्ष्मनलिकाएं का गठन इन मोटर प्रोटीनों की गति को कैसे नियंत्रित कर सकता है।

शोधकर्ताओं की एक अंतरराष्ट्रीय टीम द्वारा किए गए काम में बायोमैकेनिक्स, बायोसेंसर, कोशिकाओं के अंदर और बाहर बनने वाले यांत्रिक बलों, इंट्रासेल्युलर ट्रांसपोर्ट या साइटोस्केलेटन से संबंधित बीमारियों से जुड़े अनुसंधान के निहितार्थ हो सकते हैं।

स्रोत: होक्काइडो विश्वविद्यालय, विज्ञान की प्रगति

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